유산소 호흡 조절과 전자 수송 체인을 통한 이동

유산소 호흡의 첫 3단계에서 형성된 NADH와 FADH 2 분자는 각각 NAD+와 FAD가 감소했을 때 얻은 전자쌍을 포함하고 있습니다. NADH 분자는 내부의 미토콘드리아 막에 전자를 운반하고 전자 수송 사슬이라고 불리는 일련의 막 관련 단백질에 전자를 전달합니다.

유산소 호흡 조절과 전자 수송 체인을 통한 이동

전자 수송 체인을 통한 전자의 이동

전자를 받는 첫 번째 단백질은 NADH 탈수소효소라고 불리는 복잡한 막이 박힌 효소입니다. 유비퀴논이라고 불리는 담체는 전자를 bc1 착체라고 불리는 단백질-시토크롬 착체에 전달합니다. 이 복합체는 다른 사슬과 함께 양성자 펌프 역할을 하며 막을 가로질러 양성자를 내보냅니다. 시토크롬은 다음을 포함하는 호흡단백질인
헴기, 많은 단결합과 이중결합을 번갈아 가지는 복잡한 탄소 고리, 그리고 중심에 철 원자.
다음으로 전자는 다른 담체인 시토크롬c에 의해 시토크롬 산화효소 복합체로 운반됩니다. 이 복합체는 산소 분자를 감소시키기 위해 4개의 전자를 사용하며, 각 산소는 2개의 수소 이온과 결합하여 물을 형성합니다:
O2 + 4 H+ + 4 e-module→ 2 H2O

이 일련의 막 관련 전자 운반체는 총칭하여 전자 수송 사슬이라고 불립니다.
NADH는 전자 전달 사슬의 첫 번째 단백질인 NADH 탈수소효소에 전자를 기여합니다. 내부의 미토콘드리아 막에 항상 붙어 있는 FADH2는 그 전자를 나중에 전자 전달 사슬로 보내고 유비퀴논으로 보냅니다.

그것은 산화적 호흡을 가능하게 하는 풍부한 전자수용체(종종 산소)의 이용 가능성입니다. 제10장에서 보는 바와 같이 유산소 호흡에 이용되는 전자전달 사슬은 유산소 광합성에 이용되는 전자전달 사슬과 유사하며 진화했을 가능성이 높습니다.
전자 전달 사슬은 5개의 막 관련 단백질 시리즈입니다. NADH와 FADH2가 전달하는 전자는 릴레이 경주에서 바통처럼 단백질에서 단백질로 사슬을 따라 전달됩니다.

 

전기화학적 구배의 구축

진핵생물에서 호기성 대사는 사실상 모든 세포에 존재하는 미토콘드리아 내에서 일어납니다. 미토콘드리아의 내부 구획 또는 매트릭스에는 클레브스 주기의 반응을 실행하는 효소가 포함되어 있습니다. 산화적 호흡에 의해 얻어진 전자가 전자 수송 사슬을 따라 전달되면, 그것들이 방출하는 에너지는 양성자를 매트릭스에서 바깥쪽의 컴파트먼트(막간 공간이라고 불리기도 함)로 수송합니다. 내부 미토콘드리아의 세 개의 막관통단백질
Membrane는 실제로 수송을 실시합니다. 들뜬 전자의 흐름은 이러한 펌프 단백질의 모양에 변화를 일으켜 막을 가로질러 양성자를 수송시킵니다. NADH에 의해 기여된 전자는 이 세 가지 양성자 펌프 모두를 활성화하지만 FADH2에 의해 기여된 전자는 2개밖에 활성화되지 않습니다.

ATP생산의 화학침투

막간 공간에서 양성자 농도가 매트릭스 내 양성자 농도보다 높아짐에 따라 매트릭스는 전하에서 약간 음수가 됩니다. 이 내부 부성은 정확히 하전 된 양성자를 끌어당겨 그것들이 매트릭스로 재진입하도록 유도합니다. 외부 농도가 높을수록 확산에 의해 양성자가 돌아오는 경향이 있습니다. 막은 이온에 대해 비교적 투과성이 없기 때문에 매트릭스에 재진입하는 양성자의 대부분은 내부 미토콘드리아 막의 특별한 양성자 채널을 통과합니다. 양성자가 통과하면 이 채널들은 행렬 내의 ADP+Pi에서 ATP를 합성합니다. 

그 후 ATP는 미토콘드리아에서 세포질로 쉽게 확산됨으로써 수송됩니다. ATP의 화학적 형성은 침투와 같은 확산력에 의해 추진되기 때문에 이 과정을 화학 침투라고 부릅니다. 따라서 전자전달사슬은 유산소 호흡으로 수확된 전자를 이용해 내부의 미토콘드리아 막에 다량의 양성자를 보냅니다. 그 후의 미토콘드리아 매트릭스로의 재돌입은 화학 침투에 의한 ATP의 합성을 촉진합니다.

 

포도당에서 채취된 전자는 전자 수송 사슬에 의해 미토콘드리아 매트릭스에서 퍼집니다. 양성자가 매트릭스로 돌아오면 ATP가 생성됩니다.

 

호기성 호흡에 대해

세포는 실제로 포도당 분자에서 채취한 전자에서 얼마나 많은 대사 에너지를 얻고 전자 수송 사슬을 사용하여 화학 침투에 의해 ATP를 생성합니까?

이론 수율
화학 침투 모델은 전자 전달 사슬에 의해 활성화된 양성자 펌프마다 ATP 분자가 하나씩 생성됨을 시사합니다. NADH로부터의 전자는 3개의 펌프를 활성화하고, FADH2로부터의 전자는 2개의 펌프를 활성화하기 때문에 NADH와 FADH2의 각 분자는 각각 3개와 2개의 ATP 분자를 생성할 것으로 기대됩니다. 하지만 진핵세포는 미토콘드리아 내 세포질과 크렙스 주기로 당분해를 하기 때문에 당분해 중 생성된 2개의 NADH 분자를 미토콘드리아 막을 가로질러 운송해야 하는데 이를 위해서는 NADH 분자당 1개의 ATP가 필요합니다. 따라서 ATP의 순생산량은 2개 감소합니다. 따라서 호기성 호흡에서 발생하는 전체적인 ATP 생성은 이론적으로 4(당분해 시의 기질 레벨 인산화로부터)+30(NADH의 10 분자 각각으로부터 3)+4(FADH2의 2 분자 각각으로부터 2)-2(당분해 NADH를 수송하기 위해서)=ATP의 36 분자여야 합니다.

실제수익률
유산소 호흡 중에 진핵세포에서 실제로 생성되는 ATP의 양은 두 가지 이유에서 36보다 약간 적습니다. 첫째, 내부 미토콘드리아막은 양성자에 대해 다소 '누출'이 있으며 일부는 ATP 생성 채널을 통과하지 않고 매트릭스로 재진입할 수 있습니다. 둘째, 미토콘드리아는 종종 화학 침투에 의해 생성된 양성자 구배를 ATP 합성 이외의 목적(예를 들어 피루브산 에스테르를 매트릭스로 수송하는 것)으로 사용합니다. 이것에 의해, NADH 및 FADH2에 의해서 생성되는 ATP의 실측치는, NADH 마다 2.5에 가깝고, FADH 마다 1.5가 됩니다. 이러한 보정에 의해, 진핵세포 내의 포도당 분자로부터의 ATP의 전체적인 수확량은, 4(기질 레벨의 인산화로부터)+25(NADH10 분자 각각으로부터 2.5)+3(FADH2 분자 각각으로부터 1.5)–2(당분해 NADH의 분해)=30 분자에 가깝습니다.

호기성 호흡에 의한 포도당의 이화작용은 당분해와는 대조적으로 상당히 효율적입니다. 진핵세포에 있어서의 호기성 호흡은, 포도당중에서 이용 가능한 에너지의 약 7.3×30÷686=32%를 수확합니다. (비교하면 일반적인 자동차는 휘발유 에너지의 약 25%만 유용한 에너지로 변환합니다.) 에너지를 수확할 때 산화적 호흡의 효율은 먹이사슬의 최대 길이에 대한 자연스러운 제한을 확립합니다.

호기성 호흡의 고효율화는 헤테로트로프의 진화를 촉진하는 중요한 요인 중 하나였습니다. 이 ATP를 생성하는 메커니즘에 의해 비광합성 생물은 다른 생물의 산화 분해에서만 대사 에너지를 얻는 것이 가능해졌습니다. 일부 생물이 광합성에 의해 에너지를 흡수하는 한, 다른 생물은 그것들을 먹는 것만으로 존재할 수 있습니다.

산화호흡은 진핵세포 내 포도당의 각 분자에서 약 30개의 ATP 분자를 생성합니다. 이것은 포도당의 화학 결합에 있어서 에너지의 절반 이상을 나타냅니다.

 

유산소호흡조절

세포가 ATP를 풍부하게 보유하면 당분해, 크렙스 주기, 지방산분해의 주요 반응이 억제돼 ATP 생성이 느려집니다. ATP 레벨에 의한 이러한 생화학적 경로의 조절은 피드백 저해의 한 예입니다. 반대로 세포 내 ATP 값이 낮으면 ADP 값이 높아지고, ADP는 탄수화물 이화작용 경로에서 효소를 활성화해 더 많은 ATP 생성을 자극합니다.

포도당 이화의 제어는 이화 경로의 두 가지 중요한 지점에서 발생합니다. 당분해의 제어점은 프룩토오스 인산에서 프룩토오스 인산으로의 변환인 반응3을 촉매 하는 효소인 포스포프룩토키나아제입니다. 이것은 당 분해의 첫 번째 반응으로 쉽게 가역적이지 않고 기질을 당 분해 배열에 커밋합니다. ATP에 대한 ADP의 높은 수준(더 많은 ADP를 ATP로 변환할 필요가 있음을 의미함)은 포스포프룩토키나아제를 자극하고 더 많은 당질을 이화 경로에 커밋합니다. 또한 구연산도 낮은 수준(Krebs 사이클은 완전한 기울기로 실행되지 않아 더 많은 입력이 필요합니다). 산화에 있어서의 주요한 제어점 피루브산 에스테르는 클렙스 주기의 시작 단계에서 피루브산 탈카르복실화효소와 함께 발생합니다. 그것은 높은 수준의 NADH에 의해 억제됩니다.

클렙스 주기의 또 다른 제어점은 시트르산 효소이며, 이는 첫 반응을 촉매 하여 옥살로아세트산과 아세틸-CoA를 시트르산염으로 변환합니다. 높은 수준의 ATP는 구연산 합성효소(피루브산 탈카르복실라아제와 다른 2개의 크렙스 사이클 효소)를 저해하고 이화 경로를 차단합니다.

ADP와 ATP의 상대적 수준은 주요 커밋 반응으로 포도당의 이화를 조절합니다.